Az ELTE és a Szegedi Tudományegyetem kutatói az S100 fehérjecsaládot vizsgálva arra az eredményre jutottak, hogy a sokféle betegség kialakulásában szerepet játszó fehérjecsalád körülbelül fele gyakran váltogatja molekuláris partnereit.
Nyitray László, az ELTE Biokémiai Tanszék kutatója és munkatársai évek óta tanulmányozzák az S100 nevű különleges fehérje viselkedését. Legújabb kutatásukban a fehérjecsalád kölcsönhatási hálózatát térképezték fel minden eddiginél pontosabban. Eredményeik – melyek a Scientific Reports nevű folyóiratban jelentek meg – hozzájárulnak a tumorok, neurodegeneratív és gyulladásos betegségek kezelésében hatékony és a legkevesebb mellékhatással rendelkező gyógyszerek előállításához – olvasható az ELTE Természettudományi Karának közleményében.
123rf.com
A vizsgálat során a kutatók arra keresték a választ, hogy a „promiszkuitás” létezik-e a molekulák, a fehérjék világában, vannak-e a molekuláris partnereiket gyakran váltogató fehérjék. A fehérjék egymással (és más biomolekulákkal) kialakított fizikai kapcsolata az egyetlen kommunikációs eszköz, amivel a „sejtváros lakói”, a makromolekulák információt tudnak cserélni egymással.
A most megjelent tanulmány egy korábban megkezdett kutatás folytatása. Ennek során az evolúciós értelemben fiatal, csak a gerinces állatokban előforduló S100 fehérjecsalád 20 tagját kezdték el tanulmányozni. Ezek a fehérjék a sejtekben kitüntetett szabályozó szerepet betöltő kalciumionokat kötik meg, ennek hatására pedig más fehérjékkel képesek kölcsönhatásba lépni, és ezáltal nagyszámú fiziológiás – és sajnos patológiás – folyamatban játszanak szerepet.
Ez utóbbi mindig az S100 fehérjék túlzott termelődésével függ össze. Az áttéteket képző tumorok, neurodegeneratív és gyulladásos betegségek kialakulásában betöltött szerepük miatt az S100 fehérjecsaládnak komoly diagnosztikai és terápiás jelentősége van.
A beszámoló szerint a kutatók a most közölt munkában egy hattagú, két aminosav-oldalláncot „mimikáló” foldemerekből álló molekulakönyvtár segítségével az S100 fehérjecsalád összes tagjának a kötőfelszínét le tudták tapogatni.
„A foldamerek olyan, a fehérje-fehérje kölcsönhatásokban részt vevő szerkezeti elemeket utánzó, viszonylag kisméretű szintetikus oligomerek, úgynevezett biomimetikumok, melyek a gyógyszerfejlesztés ígéretes eszközei, főleg olyan esetekben, amikor a célfehérjéhez szerves kismolekulával nem lehet fajlagos kötést elérni” – írták a kutatók.
Úgy vélik, az eredményeket az S100 fehérjék patológiás szerepét megszüntetni kívánó gátlószerfejlesztéseknél feltétlenül figyelembe kell venni, hogy hatékony és kevés mellékhatással rendelkező gyógyszert lehessen előállítani. (MTI)
